Décryptage de la structure d’une matière toxique qui détruit les nerfs du cerveau – Science

La maladie d’Alzheimer – également appelée démence – où la mémoire et les fonctions cognitives diminuent progressivement en raison de la déformation et de la mort des neurones, et la maladie de Parkinson qui provoque des tremblements des mains et des bras entravant les mouvements normaux sont des maladies neurodégénératives majeures. Récemment, une équipe de recherche de POSTECH a identifié la structure de l’agent qui provoque la coexistence des maladies d’Alzheimer et de Parkinson.

Une équipe de recherche dirigée par le professeur Joon Won Park et Ph.D. Le candidat Eun Ji Shin du département de chimie de POSTECH a étudié la structure de surface des hétéro-oligomères trouvés dans le chevauchement de la maladie d’Alzheimer et de la maladie de Parkinson, en utilisant une microscopie à force atomique (AFM) pour révéler leur identité structurelle. Cette étude a été présentée comme papier de couverture dans le dernier numéro de Nano Lettres.

On sait que le chevauchement pathologique de la maladie d’Alzheimer et de la maladie de Parkinson est associé à la formation d’hétéro-oligomères dérivés de l’amyloïde-bêta et de l’alpha-synucléine. Cependant, il était difficile d’étudier le traitement en raison de limitations techniques dans l’observation de leur structure.

Pour cela, les chercheurs ont utilisé l’AFM pour observer la caractéristique de surface des nano-agrégats hétéro-oligomères dérivés de l’amyloïde-bêta, connu sous le nom de biomarqueur de la maladie d’Alzheimer, et de l’alpha-synucléine, connue sous le nom de biomarqueur de la maladie de Parkinson, à la niveau de molécule unique.

Lorsque l’équipe de recherche a étudié avec quatre pointes AFM immobilisées avec des anticorps qui reconnaissent l’extrémité N-terminale ou C-terminale de chaque peptide, il a été confirmé que tous les agrégats étaient des hétéro-oligomères. De plus, dans le cas de l’hétéro-oligomère, il a été confirmé que la probabilité de reconnaître l’extrémité du peptide est supérieure à celle de l’homo-oligomère.

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Ce résultat indique que l’extrémité de chaque peptide a une plus grande tendance à se situer à la surface des hétéro-oligomères que les homo-oligomères, ou que les extrémités des peptides situées en surface ont plus de degrés de liberté. Autrement dit, il peut être confirmé que l’agrégation entre les peptides est plus faiblement tassée dans l’hétéro-oligomère que dans l’homo-oligomère.

Cette étude est la première étude à observer la structure de nano-agrégats désordonnés de protéines, qui n’a jamais été identifiée auparavant, en utilisant la quadruple cartographie avec quatre pointes AFM. Il sert de terrain expérimental pour vérifier l’hypothèse d’agrégation d’hétéro-oligomères. Il peut également être utilisé dans des études liées aux phénomènes de chevauchement de diverses maladies neurodégénératives autres que la maladie d’Alzheimer et la maladie de Parkinson.

«Jusqu’à présent, il n’existait pas de méthode adéquate pour analyser les nano-agrégats, ce qui rendait impossible d’élucider l’identité structurale des agrégats hétérogènes», a expliqué le professeur Joon Won Park. “Comme la méthode d’analyse développée dans cette étude est applicable à d’autres agrégats de protéines amyloïdes, elle aidera à identifier la cause de maladies telles que la maladie d’Alzheimer ou la maladie de la vache folle.”

Source de l’histoire:

Matériel fourni par Université des sciences et technologies de Pohang (POSTECH). Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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