Une nouvelle enzyme découverte dans l’intestin humain pourrait ouvrir la voie à des prébiotiques plus efficaces et à de nouvelles thérapies contre certaines maladies parasitaires. Des chercheurs japonais ont identifié cette enzyme capable de décomposer un type de sucre spécifique, le β-1,2-galactooligosaccharide, connu pour ses bienfaits potentiels sur la santé intestinale.
L’étude, menée par une équipe de l’Université des sciences de Tokyo et publiée le 16 janvier 2025 dans Biologie des communications, met en lumière une enzyme, baptisée Bxy_22780, présente dans la bactérie intestinale Bacteroides xylanisolvens. Cette enzyme cible spécifiquement les β-1,2-galactooligosaccharides (GOS), des composés complexes de sucres qui pourraient avoir des propriétés prébiotiques.
Les glycanes, ou chaînes glucidiques, jouent un rôle essentiel dans de nombreux processus biologiques. Les galactosides, un type de glycane présent dans les plantes, les animaux et les micro-organismes, sont notamment présents dans les parois cellulaires végétales et certains oligosaccharides prébiotiques bénéfiques pour la santé intestinale. Ils sont également ajoutés à certains aliments transformés, comme les jus de fruits et le lait en poudre, en raison de leurs effets potentiels sur la santé.
Les β-galactosidases sont des enzymes qui libèrent du galactose à partir des galactosides. Cependant, chaque β-galactosidase a une spécificité pour certains types de galactosides. L’équipe de recherche a découvert que Bxy_22780 est particulièrement efficace pour agir sur le β-1,2-galactobiose et le β-1,2-galactotriose, des types spécifiques de GOS.
« Bien qu’il existe de nombreux types de glycanes avec des structures diverses et complexes, de nombreux glycanes ont encore des fonctionnalités et des utilisations potentielles inconnues », explique le professeur agrégé Masahiro Nakajima, directeur de l’étude. « Puisque les enzymes sont essentielles à la synthèse des glycanes, la recherche de nouvelles enzymes est extrêmement importante. Notre nouvelle enzyme pourrait être utilisée pour synthétiser de grandes quantités de glycanes uniques dotés de propriétés prébiotiques qui pourraient être bénéfiques pour la santé humaine. »
L’analyse de la structure de l’enzyme par diffraction des rayons X a révélé qu’elle se lie à une molécule de méthyl β-galactopyranose d’une manière qui lui permet de rompre efficacement les liaisons spécifiques des β-1,2-galactooligosaccharides. Cette structure unique explique sa haute spécificité.
Au-delà de la santé intestinale, les chercheurs suggèrent que cette découverte pourrait ouvrir de nouvelles voies thérapeutiques, notamment pour traiter la maladie de Chagas, une infection parasitaire. Le parasite responsable de cette maladie produit des glycanes contenant des structures similaires à celles ciblées par l’enzyme Bxy_22780.
« Les β-1,2-galactooligosaccharides et les enzymes qui les dégradent sont rarement étudiés », souligne le Dr Nakajima. « Notre découverte constitue une étape cruciale vers la compréhension des fonctions de ces glycanes uniques, dont les rôles sont en grande partie inconnus. »