La principale caractéristique pathologique d’un groupe de maladies neurodégénératives appelées tauopathies est la formation d’agrégats intracellulaires composés de la protéine tau dans le cerveau. Malgré des résultats prometteurs dans les études précliniques, les immunothérapies tau en développement clinique pour le traitement des tauopathies, y compris la maladie d’Alzheimer, n’ont jusqu’à présent pas réussi à améliorer la cognition des patients. En raison de son rôle pathologique critique, la plupart soutiennent encore que tau est une excellente cible thérapeutique. Par conséquent, une meilleure compréhension des mécanismes par lesquels les anticorps tau peuvent éliminer la protéine tau pathogène du cerveau et de la manière dont ces processus peuvent être exploités est primordiale pour la conception d’immunothérapies de deuxième génération. À la page 1336 de ce numéro, Mukadam et coll. (1) montrent que le récepteur d’anticorps cytoplasmique et le motif tripartite E3 ubiquitine ligase contenant 21 (TRIM21) sont nécessaires pour une immunothérapie tau efficace dans un modèle de souris tauopathie, fournissant un domaine d’intérêt pour le développement de futurs anticorps tau.
:quality(70)/cloudfront-us-east-1.images.arcpublishing.com/elfinanciero/6LRXNQTQ5ZE5VFFEEGTSNHCEBQ.jpg)
