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La biologiste des cellules, Amy Gladfelter, a récemment décidé de résoudre une énigme qui concerne l’une des caractéristiques les plus fondamentales de l’évolution: l’adaptation. Après une décennie d’études, elle avait remarqué que l’un de ses champignons préférés, Ashbya gossypiiprospère dans une grande variété d’environnements, des tropiques de Trinidad aux plaines souvent glaciales du Wisconsin. Comment, a-t-elle commencé à se demander, le champignon filamenteux simple, avec son petit génome et son cycle de vie simple, a-t-il évolué une telle polyvalence – et en quoi les souches de ville de plage diffèrent-elles des personnes adaptées au froid?
Gladfelter a décidé de bricoler avec Ashbya gossypiiCode génétique pour voir ce qu’elle pouvait découvrir. Dans son laboratoire de la Duke University School of Medicine, elle et son équipe ont passé au crible 70 souches du champignon et ont commencé à échanger méthodiquement des protéines dans son ADN. En particulier, ils se sont concentrés sur une protéine appelée Whi3, célèbre pour être un peu imprévisible. Au lieu de se verrouiller dans une position spécifique à l’intérieur d’une cellule ou de maintenir une seule forme tridimensionnelle, comme la plupart des protéines, Whi3 est plus désagréable et plus chaotique: il migre d’une partie de la cellule à une autre selon les conditions cellulaires, et ses séquences d’acides aminés sont instables, tendance à présenter des répétitions et des substitutions.
L’équipe de Gladfelter a pris une souche de champignons du Wisconsin qui se développe généralement à 50 degrés Fahrenheit, et une autre souche de la Floride qui est habituée à une chaleur étouffante à 99 degrés, et a échangé de petites sections de leurs protéines Whi3. Les chercheurs ont découvert que ces modifications simples étaient suffisantes pour que le champignon adapté au froid se comporte comme son frère amateur de plage. Alors que le champignon du Wisconsin aurait généralement cessé de croître et était mort s’il avait été transplanté en Floride, des cellules qui avaient des morceaux de Whi3 de la souche vivante de la Floride ont grandi et se ramifiaient à la place, étirant des filaments à travers les boîtes de Petri conservées à 98,6 degrés. Quelque chose à propos de Whi3 avait aidé l’organisme à apprendre à prendre la chaleur.
Il a réalisé que ce n’était pas une exception – c’était une nouvelle règle.
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«Nous avons vu, wow, qui était suffisant pour que le champignon froid se comporte essentiellement comme s’il provenait d’un climat chaud», explique Gladfelter.
Le nouvel hybride était désormais plus sensible au froid aussi, ramassant à la fois les forces et les faiblesses de son homologue plus chaud. Quelque chose de similaire s’est produit lorsqu’ils ont donné aux souches de la Floride des morceaux de la protéine Whi3 du champignon du Wisconsin; Les souches de Floride sont devenues plus semblables au Wisconsin – plus tolérantes au froid et plus sensibles à la chaleur.
Les résultats s’ajoutent à un ensemble croissant de recherches qui suggèrent qu’une classe de protéines funky appelées protéines désordonnées, trouvées à l’intérieur de champignons et de plantes – mais aussi chez les animaux, y compris les humains – jouent un rôle clé en aidant les créatures de la Terre à s’adapter à leur environnement et à s’acclimater à différents environnements.
Les scientifiques croient que l’apprentissage davantage sur ces protéines pourrait les aider à mieux concevoir des plantes résistantes à la chaleur qui pourraient tolérer le changement climatique – et même pour comprendre la nature même de l’adaptation elle-même.
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«Nous savons que ces protéines sont courantes, nous savons qu’elles sont omniprésentes», explique Gladfelter, mais les scientifiques ne savent pas encore exactement comment et pourquoi – et ce que font ces protéines, au niveau moléculaire, c’est si spécial. «Il y a probablement beaucoup de façons différentes de ces [disordered] Les protéines peuvent changer pour rendre les champignons plus ou moins sensibles à la température, non? Mais nous ne savons pas encore quelles sont ces règles, et vraiment ce que la grammaire est pour cela. »
Elle pense que les pouvoirs des protéines désordonnées qu’ils ont trouvées jusqu’à présent ne sont que le début: « Nous verrons si nous avons raison. »
La fonction suit généralement la forme dans le monde des protéines. Ils sont construits en chaînes d’acides aminés, qui peuvent se froisser et se plier dans une variété de formes de type origami – certaines sont comme des globes, d’autres sont comme des cordes, par exemple. Le dogme de la chimie-book a toujours été que le but d’une protéine est déterminé par sa structure: comment il se replie.
Autrement dit, jusqu’à ce que les scientifiques rencontrent pour la première fois des protéines désordonnées et remarquent que leurs séquences d’acides aminés pouvaient se transformer. Dans certaines des protéines désordonnées, ils ont constaté que tous les acides aminés pouvaient changer de place. Dans d’autres, un seul bras de la protéine était fluide.
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«Ce type dans mon laboratoire, il m’a montré cette protéine drôle», explique Vladimir Uversky, maintenant expert en protéines de l’Université de Floride, qui a trouvé ses premières protéines désordonnées tout en travaillant en Russie en 1993. Au début, Uversky a rejeté ces protéines comme des dynamistes ponctuelles ou des exemples de nature de la nature. Peut-être que quelque chose n’allait pas dans sa configuration expérimentale, et c’était la camelote de la cellule, pensait Uversky. Mais ensuite, il a réalisé que ce n’était pas une exception – c’était une nouvelle règle.
Foux de champignons: Isolats environnementaux de champignons étudiés dans le laboratoire Gladfelter. Amy Gladfelter et ses collègues étaient intéressés à répondre aux questions sur l’adaptation à la température. Photo d’Eamon Queeney.
«Je suis très excité par cette idée», se souvient Uversky. Au tournant du siècle, il a publié son premier article décrivant une nouvelle catégorie de protéines avec des séquences intrinsèquement désordonnées et aucune structure, qui est extrêmement importante pour la biologie, néanmoins. Nous avons en fait deux univers protéiques différents, a décidé Uversky. «Un univers de structure, un autre univers de désordre», dit-il. «Les gens me disaient que j’étais fou.»
Alors que les modèles de calcul se sont améliorés, cependant, il est devenu plus facile pour Uversky d’identifier davantage de ces protéines chaotiques et de recueillir des preuves à l’appui de son cas. Les nouvelles résultats suggèrent que la moitié de toutes les protéines faites par les êtres vivantes sont désordonnées – entièrement ou partiellement – et que les protéines désordonnées sont impliquées dans des fonctions cruciales telles que la transcription de l’ADN, la division cellulaire et l’immunité, entre autres. Ces molécules désordonnées ont surgi dans des études sur l’homme, les plantes et les champignons. D’autres recherches ont révélé que plus l’organisme est complexe, plus il est susceptible d’avoir des protéines désordonnées.
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Uversky soutient que les protéines désordonnées ont probablement été les premières protéines à évoluer, et les protéines structurées que nous connaissons aujourd’hui sont venues plus tard. Il croit que les protéines désordonnées jouent un rôle central dans l’adaptabilité des organismes, et spécule que cela a peut-être été surtout il y a plusieurs milliers d’années, lorsque l’environnement était beaucoup plus dur et plus chaud qu’aujourd’hui.
Uversky pense que le travail de Gladfelter sur les différentes souches froides et chaudes de Ashbya gossypii soutient ces spéculations et l’idée plus large que «le trouble est crucial pour l’adaptabilité».
Le trouble semble certainement puissant. Dans le Ashbya gossypii Étude, l’équipe de Gladfelter n’a échangé que 20 des acides aminés désordonnés des plus de 720 acides aminés dans la protéine Whi3 – et cela a suffi à son champignon du Wisconsin pour commencer à agir comme un champignon de Floride. Juste un petit segment de protéines désordonnées peut radicalement changer l’environnement à l’intérieur de la cellule, dit Gladfelter.
Elle note que, en gros, les séquences d’acides aminés dans ces protéines Whacky sont suffisamment flexibles pour qu’ils puissent se déplacer en réponse à l’environnement, permettant aux espèces qui les ont à s’adapter rapidement. Ces changements «peuvent se manifester au cours de la vie d’un organisme», dit-elle, et s’ils sont adaptatifs, «ils sont fixés dans une population sur plusieurs générations».
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Nous avons en fait deux univers protéiques différents.
Les résultats de Gladfelter sont soutenus par la recherche d’une autre équipe de scientifiques, qui ont récemment analysé l’influence que les parties désordonnées d’une protéine appelée ELF3 (acronyme de la floraison précoce) ont sur les sensibilités de la température des plantes Thale Cress. Ces séquences semblent agir comme des interrupteurs de gradation à détection de température. Dans les plantes qui ont ce bit désordonné, ELF3 s’éteint lorsque les températures atteignent environ 81 degrés Fahrenheit, permettant au Cress Thale de croître plus rapidement. Lorsque cette région désordonnée est absente, l’ELF3 ne s’éteint pas et la plante continue de croître lentement comme une plante dans un climat frais, même lorsque les températures augmentent.
L’auteur de l’étude Philip Wigge, professeur d’adaptation végétale de l’Institut Leibniz de légumes et de cultures ornementales en Allemagne, suggère de penser aux protéines désordonnées comme les voiles sur un bateau. S’il est relativement calme, on veut que la plus grande voile possible attrape le peu de vent. Quand il fait très venteux, cependant, des voiles plus petites sont nécessaires ou le bateau attrapera trop de vent et fera un pourboire dans la mer. De la même manière, les protéines ELF3 dans les plantes des climats plus fraîches ont de très grands segments désordonnés pour ressentir de petites quantités de chaleur, permettant de brèves périodes de croissance suralimentées, tandis que les plantes des climats tropicaux ont des pièces désordonnées plus petites. Ils n’ont pas besoin de l’augmentation supplémentaire de la croissance pendant les périodes chaudes, car il y a beaucoup de chaleur à faire. Dans un article à venir, Wigge suggère que les protéines désordonnées remplissent également la même fonction dans les mousses. «Il s’agit d’un mécanisme très largement conservé», dit-il.
Une étude publiée l’année dernière a comparé trois types de levures étroitement liés et a donné des résultats similaires: des études sur le riz et le soja. Même les études sur Tardigrades, les micro-animaux super robustes connus pour avoir survécu aux conditions extrêmes de l’espace, suggèrent qu’ils sont si grands pour éviter la mort par dessiccation et des températures extrêmes en raison d’une abondance de protéines intrinsèquement désordonnées.
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En dehors du laboratoire, ces protéines pourraient jouer un rôle crucial en permettant à certaines plantes et champignons de persister dans leurs écosystèmes indigènes lorsque le climat de la Terre change. Ces mêmes protéines pourraient probablement être utilisées pour adapter certaines cultures à des conditions de changement climatique via le génie génétique, explique Wigge – introduisant plus de troubles dans les plantes qui ont besoin de plus de flexibilité. Bien que le travail soit encore préliminaire, dit Wigge, « la course est maintenant allumée. »
Image du plomb: Irkhabar / Shutterstock