Publié le 2025-12-19 12:44:00. Une étude approfondie révèle une diversité insoupçonnée de récepteurs membranaires, les GPCR, chez les choanoflagellés, des organismes unicellulaires proches des animaux, offrant de nouvelles perspectives sur l’évolution des systèmes de signalisation cellulaire.
- Les chercheurs ont identifié 18 familles distinctes de GPCR chez les choanoflagellés, dont 12 n’avaient jamais été décrites auparavant.
- L’analyse comparative révèle que certaines familles de GPCR, comme Hi-GOLD, GPRch3 et GPCR TKL/K, sont conservées chez les métazoaires, mais n’avaient pas été signalées dans ce groupe d’organismes.
- L’étude met en lumière des particularités dans l’architecture des GPCR, notamment au niveau des domaines protéiques, suggérant un remaniement évolutif important.
Une équipe de scientifiques a mené une enquête transcriptomique et génomique poussée sur les choanoflagellés, des organismes unicellulaires souvent considérés comme les plus proches parents des animaux. Cette recherche a révélé une richesse et une diversité de récepteurs couplés aux protéines G (GPCR) bien supérieures à ce que l’on pensait. Les GPCR sont des protéines membranaires essentielles impliquées dans la détection de signaux environnementaux et la transmission de l’information à l’intérieur des cellules.
L’étude a permis d’identifier 18 familles distinctes de GPCR chez les choanoflagellés, parmi lesquelles 12 – Rhodopsine, GPR155, GPR157, GPCR TKL/K, TMEM145, TMEM87, GPR180, Hi-GOLD, RSF, GPRch1, GPRch2 et GPRch3 – sont décrites pour la première fois chez ces organismes. Les aGPCR (adhésion GPCR) constituent généralement la classe la plus importante de GPCR chez les choanoflagellés, à l’exception de la famille GPCR TKL/K chez les acanthoecides.
L’analyse comparative avec d’autres organismes a révélé que la plupart des familles de GPCR identifiées chez les choanoflagellés sont également présentes chez les métazoaires (animaux) ou d’autres eucaryotes, ce qui renforce l’idée que ces récepteurs sont apparus très tôt dans l’évolution des organismes complexes. Plusieurs familles de GPCR, notamment Hi-GOLD, GPRch3 et GPCR TKL/K, ont été découvertes chez les métazoaires, alors qu’elles n’avaient pas été signalées auparavant dans ce groupe. Cinq familles – RSF, Hi-GOLD, GPRch3, GPR157 et GPRch1 – se retrouvent conservées chez divers eucaryotes, élargissant ainsi la diversité des GPCR déduits à la racine de l’arbre phylogénétique des eucaryotes.
L’identification de récepteurs du glutamate, de rhodopsines et d’aGPCR chez les choanoflagellés, des familles de GPCR bien caractérisées chez les animaux, a conduit les chercheurs à étudier la conservation de leurs sous-familles. Les analyses des domaines 7TM ont révélé la présence de récepteurs du glutamate apparentés aux principales sous-familles métazoaires chez les choanoflagellés. En revanche, la plupart des sous-familles d’aGPCR métazoaires n’ont pas d’équivalents évidents chez les choanoflagellés, suggérant une diversification indépendante de ces récepteurs. Une exception notable est la famille ADGRV, pour laquelle des orthologues clairs ont été identifiés chez les choanoflagellés et les filastères.
L’étude des rhodopsines, les GPCR les plus abondants chez les animaux, a révélé la présence de seulement trois rhodopsines de type métazoaire chez les choanoflagellés et une ichtyosporée. Des GPCR de type rhodopsine ont également été détectés chez divers champignons et amibozoaires, corroborant des études antérieures. Les deux rhodopsines choanoflagellées ressemblent davantage aux opsines métazoaires, une sous-famille des rhodopsines impliquée dans la vision. Cependant, elles sont dépourvues de résidus essentiels à la détection de la lumière, ce qui soulève des questions sur leur fonction et leur origine. Plusieurs hypothèses sont envisagées, notamment un transfert horizontal de gènes ou une évolution convergente.
L’analyse des domaines protéiques N-terminaux et C-terminaux des GPCR a révélé une conservation évolutive variable entre les familles. Certains domaines, comme le domaine PIPK de la famille GPCR PIPK, le domaine transporteur N-terminal de GPR155 et le domaine GOLD N-terminal des GPCR GOST, sont généralement conservés. En revanche, l’architecture des récepteurs du glutamate non métazoaires semble plus diversifiée que celle des récepteurs métazoaires, suggérant une contrainte fonctionnelle plus forte sur ces derniers.
La famille aGPCR présente une grande diversité dans la composition de ses domaines protéiques, tant chez les animaux que chez les choanoflagellés. Les aGPCR des choanoflagellés présentent toutes les caractéristiques structurelles fondamentales des aGPCR métazoaires, y compris un domaine GAIN et de nombreux domaines extracellulaires supplémentaires. Les données suggèrent que le lien entre les domaines GAIN et 7TM a évolué d’abord chez les holozoaires, suivi de l’incorporation du HRM dans le module HRM/GAIN/7TM chez les filastères et les choanozoaires.
La fonction du module HRM-GAIN-7TM reste encore mal comprise. Il est intéressant de noter que le domaine HRM lie les hormones peptidiques et les neuropeptides. La présence d’aGPCR contenant du HRM chez les choanoflagellés pourrait suggérer une origine pré-métazoaire de la signalisation endocrinienne basée sur les peptides, une hypothèse renforcée par la découverte récente de séquences apparentées aux neuropeptides et aux hormones peptidiques chez les éponges et les choanoflagellés.
Enfin, la diversité des architectures de domaines protéiques dans les aGPCR des choanoflagellés et des animaux suggère que l’évolution de ces récepteurs a été façonnée par un remaniement important de domaines. La diversification des domaines N-terminaux pourrait avoir facilité la reconnaissance d’une variété de ligands. La pertinence des domaines d’adhésion dans les aGPCR des choanoflagellés, compte tenu de leur capacité à former des structures multicellulaires, mérite des recherches plus approfondies. Une meilleure compréhension des GPCR exprimés chez les choanoflagellés et autres organismes apparentés est une première étape essentielle pour élucider les mécanismes de détection des signaux et l’origine des voies de signalisation clés chez les animaux.