Publié le 30 septembre 2025. Des chercheurs de l’Oregon State University ont mis au jour des mécanismes clés qui expliquent l’efficacité variable des peptides antimicrobiens, ouvrant la voie à la conception de nouveaux traitements contre les infections résistantes aux antibiotiques et, potentiellement, certains cancers.
- La résistance aux antimicrobiens est une menace mondiale croissante, responsable de près de 5 millions de décès en 2021 et qui pourrait en causer jusqu’à 40 millions entre 2025 et 2050.
- L’étude révèle que l’efficacité des peptides antimicrobiens dépend de leur capacité à former des pores dans les membranes bactériennes, un processus influencé par la taille et le nombre de ces pores.
- Les découvertes pourraient également avoir des implications dans le développement de nouvelles thérapies contre le cancer, les peptides immunitaires ciblant également les cellules cancéreuses.
La lutte contre la résistance aux antimicrobiens (RAM) connaît une nouvelle avancée grâce à des recherches menées par une équipe de l’Oregon State University (OSU). Les scientifiques ont identifié des facteurs déterminants dans l’action des peptides antimicrobiens, ces petites chaînes d’acides aminés capables de détruire les bactéries. Leurs travaux, publiés dans les Proceedings of the National Academy of Sciences, pourraient permettre de concevoir des composés plus efficaces pour contrer les pathogènes devenus résistants aux antibiotiques.
« La résistance aux antimicrobiens est une menace croissante dans le monde entier », explique Myriam Cotten, professeure agrégée de biochimie et de biophysique au Collège des sciences de l’OSU et co-dirigeuse de l’étude. « En 2021, près de 5 millions de personnes sont mortes d’une résistance aux antimicrobiens. Près de 40 millions devraient en mourir entre 2025 et 2050. »
Les peptides antimicrobiens constituent une première ligne de défense naturelle contre les infections bactériennes. Ils agissent en perturbant les membranes cellulaires des bactéries, provoquant la fuite de leur contenu et compromettant leur fonctionnement. L’étude de Cotten et de ses collaborateurs, issus de William & Mary et des National Institutes of Health (NIH), s’est concentrée sur les mécanismes précis qui régissent cette perturbation membranaire.
En combinant des expériences en laboratoire avec des modélisations informatiques réalisées par le National Heart, Lung, Blood Institute du NIH, les chercheurs ont mis en évidence les caractéristiques des pores que les peptides antimicrobiens créent dans les membranes bactériennes. Ces pores se forment lorsque les peptides s’insèrent à travers la membrane cellulaire, cherchant à équilibrer leur répartition de part et d’autre.
« Ces informations sont très puissantes car elles fournissent la base pour expliquer pourquoi certains peptides sont plus actifs que d’autres et pourquoi certaines membranes sont plus faciles à cibler »,
Myriam Cotten, professeure agrégée de biochimie et de biophysique à l’OSU
L’étude a révélé que les peptides qui perturbent efficacement les membranes forment des pores plus grands, plus nombreux et qui restent ouverts plus longtemps. De plus, les chercheurs ont constaté que certaines membranes bactériennes présentent des défauts qui facilitent la formation de ces pores, offrant ainsi une voie pour concevoir des peptides ciblant spécifiquement les cellules bactériennes en fonction de leur composition membranaire unique.
Les implications de ces recherches dépassent le domaine des maladies infectieuses. Les peptides du système immunitaire sont également impliqués dans la lutte contre le cancer. « De nouveaux traitements contre le cancer sont nécessaires de toute urgence », souligne Cotten, rappelant que plus de 2 millions de nouveaux diagnostics et plus de 500 000 décès liés au cancer sont prévus aux États-Unis en 2025.
Cette recherche, soutenue par les National Institutes of Health et co-dirigée par le pasteur Richard du NIH, ouvre des perspectives prometteuses pour le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques face à des défis sanitaires majeurs.
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