Publié le 1er décembre 2025 08h50. Une équipe de l’Université de l’Alberta remet en question les causes établies de la maladie de la vache folle, suggérant que l’inflammation chronique pourrait être un facteur déclencheur indépendant, ouvrant de nouvelles perspectives sur la prévention et la compréhension de cette crise sanitaire majeure des années 1980 et 1990.
- Des recherches indiquent que la maladie à prions peut être déclenchée par une inflammation causée par une endotoxine bactérienne, le lipopolysaccharide (LPS), sans la présence de prions infectieux.
- L’étude révèle un processus neurodégénératif complexe où l’inflammation affaiblit les défenses cérébrales, favorisant le mauvais repliement des protéines et une réaction immunitaire excessive.
- Les résultats suggèrent que les endotoxines présentes dans l’alimentation animale pourraient avoir contribué à l’épidémie d’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) au Royaume-Uni.
Une nouvelle étude de l’Université de l’Alberta bouleverse les connaissances actuelles sur la maladie de la vache folle, ou encéphalopathie spongiforme bovine (ESB). Jusqu’à présent, on considérait que cette maladie neurodégénérative était causée par des protéines anormalement repliées, appelées prions. Les récentes découvertes suggèrent que l’inflammation chronique, provoquée par une puissante endotoxine bactérienne appelée lipopolysaccharide (LPS), pourrait être un facteur déclencheur indépendant.
« Cela remet fondamentalement en question la théorie dominante selon laquelle ces types de maladies cérébrales concernent uniquement les prions ou des protéines similaires mal repliées », explique Source Ametaj, immunobiologiste nutritionnel à la Faculté des sciences de l’agriculture, de la vie et de l’environnement et auteur principal de l’étude.
Les chercheurs ont découvert un processus en plusieurs étapes. L’inflammation affaiblit d’abord les défenses naturelles du cerveau, rendant les cellules plus vulnérables. Cela permet aux protéines de se replier incorrectement, ce qui déclenche une réaction immunitaire excessive qui aggrave les dommages. « Les trois processus s’alimentent les uns les autres, ce qui signifie que nous devons cibler l’inflammation et la santé immunitaire, pas seulement les protéines mal repliées », précise Ametaj.
Cette découverte pourrait apporter un nouvel éclairage sur l’épidémie dévastatrice qui a frappé le Royaume-Uni dans les années 1980 et 1990. L’étude suggère que les endotoxines présentes dans les aliments pour animaux pourraient avoir joué un rôle dans le développement de l’ESB. Cette crise a entraîné la mort de plus de 160 personnes ayant consommé du bœuf infecté et l’abattage de plus de quatre millions de bovins, comme le détaille une étude de cas de l’IRGC.
Les expériences menées par l’équipe de l’Université de l’Alberta ont démontré que l’administration de LPS seul sous la peau provoquait des symptômes cérébraux spongiformes – une apparence « trouée » caractéristique de l’ESB – chez 40 % des souris testées. Lorsque le LPS a été combiné à des protéines mal repliées synthétiques, ce chiffre est passé à 50 %. Dans les deux cas, ces lésions cérébrales de type Alzheimer se sont produites en l’absence de prions infectieux naturels.
De plus, la recherche a révélé que lorsque l’ESB était présente, l’inflammation induite par le LPS aggravait considérablement les dommages au cerveau, entraînant une mortalité de 100 % dans les 200 jours suivant l’infection. Ces résultats soulignent l’importance de l’inflammation dans la progression de la maladie.
Pour en savoir plus sur la maladie à prions, vous pouvez consulter le site web de l’Inspection canadienne des aliments.
Cette recherche, publiée dans MDPI, ouvre de nouvelles voies pour la prévention et le traitement des maladies à prions et d’autres maladies neurodégénératives.