Les scientifiques ont découvert un nouveau groupe de protéines voyous dans le cerveau qui pourraient jouer un rôle majeur dans le déclenchement et l’aggravation de la maladie d’Alzheimer.
Jusqu’à présent, les chercheurs pensaient que les amas de protéines amyloïdes et tau étaient les principaux coupables derrière le déclin cognitif dévastateur observé chez les patients d’Alzheimer.
Mais une nouvelle étude de l’Université Johns Hopkins a identifié plus de 200 autres protéines mal repliées chez le rat qui peuvent également endommager la fonction cérébrale et accélérer la perte de mémoire.
Une protéine mal repliée est une qui n’a pas pris sa forme tridimensionnelle correcte.
Les chercheurs disent que ces protéines cachées ne forment pas de grandes amas comme les amyloïdes, ce qui les rend plus difficiles à détecter. Ils soupçonnent que ces protéines mal de forme pourraient interférer avec le fonctionnement du cerveau.
“Les amyloïdes sont grands et laids et faciles à repérer au microscope, ils ont donc attiré la majeure partie de l’attention”, a déclaré le chercheur principal, le Dr Stephen Fried. “Mais nos recherches montrent que ce n’est que la pointe de l’iceberg.”
La maladie d’Alzheimer est la forme la plus courante de démence et affecte principalement les personnes de plus de 65 ans.
Jusqu’à présent, les chercheurs pensaient que les amas de protéines amyloïdes et tau étaient les principaux coupables derrière le déclin cognitif dévastateur observé chez les patients d’Alzheimer
Aux États-Unis, plus de 7,2 millions d’adultes parmi cette tranche d’âge vivent actuellement avec la maladie, et plus de 100 000 en meurent chaque année.
Bien que l’étude ait été menée sur des rats, le Dr Keith Vossel, professeur de neurologie à l’UCLA, dit que davantage de recherches sont nécessaires pour comprendre si les mêmes protéines mal repliées peuvent provoquer la maladie d’Alzheimer chez l’homme.
“C’est une avance incrémentielle, mais elle s’appuie définitivement sur notre base de connaissances sur cette maladie”, a-t-il déclaré au -.
Déterminer si ce changement se produit également dans le cerveau humain, le Dr Vossel a déclaré: «nécessiterait des études basées sur l’autopsie» ou l’examen du tissu hippocampique réséqué – «C’est vraiment le seul moyen de l’évaluer directement».
“Pour le moment, c’est une belle association”, a-t-il ajouté, “cela nécessite juste beaucoup plus de suivi.”
À l’examen, ils ont constaté que plus de 200 protéines étaient mal repliées chez les rats altérés cognitivement
Il a ajouté que les résultats pourraient ouvrir la porte à des traitements et des cibles entièrement nouveaux pour la maladie d’Alzheimer, qui n’a actuellement aucun remède.
L’Association Alzheimer prévient que d’ici 2050, près de 13 millions d’Américains pourraient être affectés.
On pense que la maladie est causée par le développement de plaques amyloïdes et de tangles tau dans le cerveau, qui endommagent et tuent les cellules.
Les plaques et les enchevêtrements se forment lorsque les protéines amyloïdes se plient mal et restent ensemble, formant des amas collants (plaques) et lorsque les protéines tau se tordent et se sont attachées (enchevêtrement). Ces accumulations toxiques bloquent les cellules du cerveau, ou neurones, de l’envoi de signaux correctement.
En raison de la mauvaise forme, les protéines mal repliées ne sont pas en mesure d’effectuer des tâches nécessaires pour qu’une cellule fonctionne correctement, ce qui entraîne des dommages.
Un groupe de chercheurs de l’Université Johns Hopkins a trouvé plus de 200 autres protéines mal repliées chez le rat qui peuvent également contribuer au déclin cognitif causé par la maladie
Au fil du temps, cela peut altérer le fonctionnement du cerveau et conduire à la mémoire et au déclin musculaire.
S’il persiste, cette perturbation peut causer des dommages permanents dans le cerveau qui conduisent à la maladie d’Alzheimer.
À mesure que la maladie progresse, les patients peuvent perdre la capacité de parler, de prendre soin d’eux-mêmes ou même de répondre au monde qui les entoure.
Pour mieux comprendre ce qui entraîne ces dégâts au niveau moléculaire, le Dr Stephen Fried et son équipe ont étudié 17 rats, tous les 2 ans et élevés dans les mêmes conditions.
Ils ont mis les animaux à travers une série de tâches de mémoire et de résolution de problèmes, et ont constaté que sept montraient des signes clairs de déficience cognitive, malgré leur croissance dans le même environnement que les 10 autres.
Cela a permis aux chercheurs de se concentrer sur ce qui pourrait se passer à l’intérieur de leur cerveau et a contribué à la découverte de plus de 200 protéines potentiellement dommageables.
Les 10 rats restants ont effectué la même chose que les rats de 6 mois lorsqu’ils ont reçu les mêmes tests.
Sur la base de leurs performances, les scientifiques ont ensuite mesuré plus de 2 500 types de protéines dans tous les hippocampes des rats – la partie du cerveau associée à l’apprentissage et à la mémoire spatiaux.
Ils ont constaté que plus de 200 protéines étaient mal repliées chez les rats altérés cognitivement. Cependant, on ne sait pas savoir quelles protéines, en particulier.
Cependant, les mêmes protéines ont maintenu leurs formes chez les rats en bonne santé cognitive qui ont marqué ainsi que leurs homologues de 6 mois.
En conséquence, les chercheurs ont conclu que plus de 200 protéines mal repliées contribuent au déclin cognitif.
“Nous pensons qu’il y a beaucoup de protéines qui peuvent être mal repliées, et non former des amyloïdes et toujours problématiques”, a déclaré Fried à propos des résultats.
Maintenant, Fried et son équipe prévoient d’étudier ces phénomènes sous des microscopes à haute résolution pour obtenir une image plus détaillée de leurs déformations au niveau moléculaire.
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“Beaucoup d’entre nous ont vécu un être cher ou un parent qui est devenu moins capable de faire ces tâches quotidiennes qui nécessitent des capacités cognitives”, a-t-il déclaré.
“Comprendre ce qui se passe physiquement dans le cerveau pourrait conduire à de meilleurs traitements et mesures préventives.”
L’étude a été publiée le 11 juillet dans le Science Advances Journal.
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