Publié le 9 octobre 2025. Des chercheurs néerlandais et canadiens ont percé un mystère de longue date concernant le paludisme en révélant la structure de deux protéines clés du parasite, ouvrant la voie au développement de vaccins plus efficaces pour bloquer la transmission de la maladie.
- La structure de deux protéines du parasite du paludisme, longtemps insaisissables, a été déterminée grâce à des images microscopiques à très haute résolution (jusqu’à 130 000 fois le grossissement).
- Cette découverte permet de mieux comprendre comment le parasite infecte les moustiques et pourrait conduire à des vaccins capables d’interrompre la propagation de la maladie.
- L’étude, publiée dans la revue Immunité, a nécessité l’élevage de trente milliards de parasites du paludisme.
Le paludisme, une maladie parasitaire transmise par les moustiques, représente encore aujourd’hui une menace pour près de la moitié de la population mondiale, malgré son existence depuis l’Antiquité égyptienne. Si deux vaccins contre le paludisme sont déjà disponibles, ils ne confèrent qu’une protection partielle et n’empêchent pas la transmission du parasite d’un humain à un autre via les moustiques. C’est pourquoi des équipes de recherche s’efforcent de développer de nouvelles générations de vaccins capables de bloquer cette transmission.
Les travaux récents, menés conjointement par le centre médical universitaire Radboud aux Pays-Bas et le Hospital for Sick Children Research Institute de Toronto, se concentrent sur deux protéines spécifiques du parasite du paludisme. « Ces protéines avaient été identifiées dès les années 1980, mais nous ne savions pas vraiment à quoi elles ressemblaient », explique Ezra Bekkering, doctorant au centre médical universitaire de Radboud. « La difficulté résidait dans leur production. »
Pour résoudre ce problème, les chercheurs ont élevé un nombre impressionnant de parasites, atteignant trente milliards d’individus, ce qui a nécessité six mois de culture. Ils ont ensuite extrait les protéines de ces parasites et utilisé la cryomicroscopie électronique pour déterminer leur structure tridimensionnelle. Cette technique de pointe permet de visualiser les protéines au niveau atomique en capturant des millions d’images à un grossissement exceptionnel de 130 000 fois.
Bien que la structure des protéines soit désormais connue, leur fonction précise reste en partie énigmatique. « Elles forment ensemble un complexe à la surface du parasite et sont spécifiques à celui-ci, ce qui en fait une cible intéressante pour le développement de vaccins », précise le chercheur Matthijs Jore. « Ces protéines semblent jouer un rôle dans la reproduction sexuée du parasite. »
La connaissance de la structure 3D de ces deux protéines permet désormais aux chercheurs de mieux comprendre comment le parasite infecte les moustiques et comment des anticorps spécifiques pourraient bloquer le développement du parasite à l’intérieur de l’insecte. Ils peuvent ainsi utiliser cette structure comme modèle pour concevoir de nouveaux vaccins plus efficaces contre le paludisme et contribuer à l’éradication de cette maladie mortelle. « Si l’on ignore l’apparence d’une chose, il est difficile de s’en protéger », souligne Jore. « Les structures clarifiées ouvrent de nouvelles perspectives pour l’élaboration de meilleurs vaccins contre le paludisme. »
Les structures protéiques élucidées du parasite du paludisme
À propos de la publication
Cette recherche a été publiée dans Immunité : La structure cryo-EM du complexe endogène Pfs230:Pfs48/45 avec six anticorps révèle les mécanismes de l’activité de blocage de la transmission du paludisme. Bekkkering et al. DOI : 10.1016/J.Immuni.2025.09.0
Pour aller plus loin
